1樓：情談學長
細胞沉澱裡面是可以用這個溶解的，只不過在溶解的時候它的速度可能會更快的。
2樓：侃民生看社會
如果你要跑還原性電泳，那麼樣品需要用含有β-巰基乙醇的loading buffer沸煮5分鐘，這樣使蛋白間的二硫鍵在還原劑β-巰基乙醇的作用下被開啟，得到的是蛋白的一級結構。而非還原的電泳就是在loading buffer中不加入還原劑β-巰基乙醇，這樣的電泳比較能夠真實的反應蛋白當時的情況，比如二聚體或者多聚體之類的。
3樓：高哥哥
這個細胞沉澱的話，我覺得當然是可以用蛋白溶解的。
4樓：帳號已登出
在細胞沉澱當中的話，他們正常情況下也是可以用蛋白來進行溶解的，而且這個的話相對來說比較靠譜。
5樓：成子真
細胞沉澱可以用蛋白，loagingbuffey溶解的可以的。
6樓：網友
說是可以被溶解的，你要用一定的溶解液，然後用了濃度就可以對他進行溶解。
7樓：浮華落盡
細胞沉澱不可以用這樣的蛋白來進行操作溶解。
主要就是溶解過程當中會有影響一樣的成分生成而產生其他的物質影響我們資料資訊分析。
8樓：網友
包成這樣可以用蛋白溶解嗎？細胞沉澱的話一般情況下都可以用蛋白溶解，但是你一定要控制好這個量。
9樓：丙沛
細胞沉澱可以用蛋白io跟丁丁before農姐嗎？這個肯定可以的，你可以直接用蛋白跟高冷點。
10樓：千蘆桖
也可以用蛋白質溶解嗎？這種的話應該是可以吧，但熱量的按照方式方法。
11樓：渴侯含巧
細胞成電視，可以用蛋白質b u f f e r溶解的。
12樓：校樂心
露出相當尺寸相同的道理，目標幾乎一致的尺寸。
13樓：璩儂
季報沉沉電視不可以用蛋白的溶解不了的這種辦法。
14樓：帳號已登出
氣泡沉澱可以用蛋白溶解嗎？正常來說應該是可以用在溶液。
loading buffer 處理過蛋白出現沉澱正常嗎
15樓：愛我家菜菜
蛋白質（protein）是生命的物質基礎，是有機大分子，是構成細胞的基本有機物，是生命活動的主要承擔者。沒有蛋白質就沒有生命。氨基酸是蛋白質的基本組成單位。
它是與生命及與各種形式的生命活動緊密聯絡在一起的物質。
16樓：匿名使用者
可能是濃度太高了，降低濃度試試吧。
加loading buffer煮沸後有沉澱影響蛋白濃度麼
17樓：冷焮榮
這個是看你的目的了，如果你要跑還原性電泳，那麼樣品需要用含有β-巰基乙醇的loading buffer沸煮5分鐘，這樣使蛋白間的二硫鍵在還原劑β-巰基乙醇的作用下被開啟，得到的是蛋白的一級結構。而非還原的電泳就是在loading buffer中不加入還原劑β-巰基乙醇，這樣的電泳比較能夠真實的反應蛋白當時的情況，比如二聚體或者多聚體之類的。
蛋白質樣品在loading buffer中會降解嗎
18樓：匿名使用者
不會，有專門的sds-page loading buffer，可以防止蛋白質的降解。
western blot 蛋白可以在加loading buffer之前煮嗎
19樓：匿名使用者
一般都是加完loading開啟蛋白二硫鍵～煮樣使蛋白完全變成線性～
蛋白電泳時直接使用4*loading buffer煮蛋白，有沒有什麼問題？
20樓：魔力
按照比例加入，必然不會出現問題。
loading buffer的主要成分是sds，甘油，溴酚藍，tris，其中甘油的作用是使樣品沉到點樣孔中而不漂浮起來，sds是結合蛋白質，使所有蛋白質所帶電荷性質一樣，但不同分子量的蛋白結合的sds數量是不一樣的。溴酚藍是指示劑，可以用來觀察大概的電泳過程，因為它在不同濃度的膠中泳動的速率不一樣，從而也可以看做是一個蛋白樣品，這樣就可以直觀的大概了解蛋白泳動到了哪個位置，但是只能看一個大概。
21樓：匡雅霜
loading buffer濃一點，關係不大，蛋白還是能跑出來的。
細胞破碎後，用緩衝液提取蛋白質，用什麼方法能得到蛋
22樓：匿名使用者
蛋白質分離純化的一般程式可分為以下幾個步驟：
一）材料的預處理及細胞破碎。
分離提純某一種蛋白質時，首先要把蛋白質從組織或細胞中釋放出來並保持原來的天然狀態，不喪失活性。所以要採用適當的方法將組織和細胞破碎。常用的破碎組織細胞的方法有：
1. 機械破碎法。
這種方法是利用機械力的剪下作用，使細胞破碎。常用裝置有，高速組織搗碎機、勻漿器、研缽等。
2. 滲透破碎法。
這種方法是在低滲條件使細胞溶脹而破碎。
3. 反覆凍融法。
生物組織經凍結後，細胞內液結冰膨脹而使細胞脹破。這種方法簡單方便，但要注意那些對溫度變化敏感的蛋白質不宜採用此法。
4. 超聲波法。
使用超聲波**器使細胞膜上所受張力不均而使細胞破碎。
5. 酶法。
如用溶菌酶破壞微生物細胞等。
二) 蛋白質的抽提。
通常選擇適當的緩衝液溶劑把蛋白質提取出來。抽提所用緩衝液的ph、離子強度、組成成分等條件的選擇應根據欲製備的蛋白質的性質而定。如膜蛋白的抽提，抽提緩衝液中一般要加入表面活性劑（十二烷基磺酸鈉、tritonx-100等），使膜結構破壞，利於蛋白質與膜分離。
在抽提過程中，應注意溫度，避免劇烈攪拌等，以防止蛋白質的變性。
三）蛋白質粗製品的獲得。
選用適當的方法將所要的蛋白質與其它雜蛋白分離開來。比較方便的有效方法是根據蛋白質溶解度的差異進行的分離。常用的有下列幾種方法：
1. 等電點沉澱法。
不同蛋白質的等電點不同，可用等電點沉澱法使它們相互分離。
2. 鹽析法。
不同蛋白質鹽析所需要的鹽飽和度不同，所以可通過調節鹽濃度將目的蛋白沉澱析出。被鹽析沉澱下來的蛋白質仍保持其天然性質，並能再度溶解而不變性。
3. 有機溶劑沉澱法。
中性有機溶劑如乙醇、丙酮，它們的介電常數比水低。能使大多數球狀蛋白質在水溶液中的溶解度降低，進而從溶液中沉澱出來，因此可用來沉澱蛋白質。此外，有機溶劑會破壞蛋白質表面的水化層，促使蛋白質分子變得不穩定而析出。
由於有機溶劑會使蛋白質變性，使用該法時，要注意在低溫下操作，選擇合適的有機溶劑濃度。
四）樣品的進一步分離純化。
用等電點沉澱法、鹽析法所得到的蛋白質一般含有其他蛋白質雜質，須進一步分離提純才能得到有一定純度的樣品。常用的純化方法有：凝膠過濾層析、離子交換纖維素層析、親和層析等等。
有時還需要這幾種方法聯合使用才能得到較高純度的蛋白質樣品。
煮蛋白加loading buffer有什麼用
23樓：***
loading buffer中有變性劑，可以使蛋白變性後不沉澱。一般還有還原劑，可以開啟二硫鍵。
24樓：匿名使用者
煮蛋白是為了讓蛋白變性；
loading buffer有兩個作用：1是染色，指示電泳位置；2是使樣品沉入點樣孔。
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